大豆蛋白凝膠概述ppt課件
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大豆蛋白凝膠概述 論文的結構和主要內容 第一部分蛋白凝膠的定義 分類及一般膠凝過程第二部分大豆蛋白組分的簡介第三部分大豆蛋白凝膠的研究 蛋白凝膠 1 定義蛋白質凝膠的形成可以定義為蛋白質分子的聚集現象 在這種聚集過程中 吸引力和排斥力處于平衡 以至于形成能保持大量水分的高度有序的三維網絡結構 蛋白凝膠 2 分類 形成途徑 熱致凝膠 非熱致凝膠 形成凝膠后對熱的穩(wěn)定性 熱可逆凝膠 非熱可逆凝膠 根據蛋白聚集的有序程度 透明凝膠 不透明凝膠 蛋白凝膠 3 一般凝膠形成過程熱致凝膠的主要作用力 疏水相互作用 氫鍵 靜電相互作用 二硫鍵 大豆蛋白 7S中的 伴大豆球蛋白蛋白是由3種亞基組成的三聚體 三個亞基分別為 MW 72kDa MW 68kDa 及 MW 52kDa 7S球蛋白含有較少的二硫鍵且無巰基 11S球蛋白是一種不均勻性的蛋白質 分子量為340 375kDa 11S分為酸性亞A MW 35kDa 和堿性亞基B MW 20kDa 其中酸性亞基和堿性亞基又分別分為6種 A亞基 A1 A2 A3 A4 A5 A6 B亞基 Bl B2 B3 B4 B5 B6 每種A亞基與另一種B亞基通過二硫鍵連接 形成比較穩(wěn)定的中間亞基 即AB亞基 11S球蛋白含有較多的二硫鍵且有巰基 7S大豆蛋白與11S大豆蛋白 大豆蛋白凝膠 影響因素 大豆蛋白組成成分11S含量越高 凝膠特性越好 7S 11S比例越大 凝膠硬度和黏度越低 大豆蛋白濃度凝膠強度和大豆蛋白濃度呈正相關加熱時間及溫度凝膠的硬度與加熱時間有關 當凝膠形成后 加熱時間延長則硬度增加pH和鹽離子強度pH值和鹽的添加改變蛋白質功能基團的電離作用和雙電層厚度 影響蛋白質 蛋白質之間的作用 鹽的濃度及種類對于大豆分離蛋白凝膠性質有著不同影響 蛋白改性 研究框架 按照大豆蛋白質的構成 可以把11S和7S蛋白質凝膠特性的研究相對劃分為以下3種類型蛋白質組分大豆分離蛋白 SPI 蛋白質亞基 11S球蛋白凝膠性 11S球蛋白含量增加 熱致凝膠形成所需時間變短 凝膠硬度變大 凝膠濁度下降 11S球蛋白凝膠特性 當蛋白質濃度一定時 熱致凝膠的形成與NaCl濃度有關 由于NaCl能降低11S蛋白質的黏度 所以過多地加入NaCl則無法形成熱致凝膠11S蛋白質在30mmol L的Tris HCl緩沖液中加熱到80 保持30min 就形成具有彈性的凝膠 加入0 05mol LNaCl 則形成軟而無彈性的凝膠 當加入NaCl濃度大于0 1mol L時 則不能形成凝膠 11S球蛋白凝膠特性 7S球蛋白凝膠特性 7S蛋白質凝膠形成所需蛋白質濃度低于11S蛋白質熱致凝膠形成的濃度NaCl濃度對7S蛋白質的熱致凝膠形成有明顯影響 加入0 3mol LNaCl就可以降低熱致凝膠形成所需的蛋白質濃度在相同的蛋白質濃度和pH條件下 7S蛋白質熱致凝膠的硬度弱于11S蛋白質的硬度 且易斷裂 SPI凝膠特性 在SPI凝膠形成過程中11S和7S蛋白質既有單獨的重要作用 也可能有交互作用 11S和7S蛋白質的含量影響著SPI的凝膠特性 在不加入試劑時 SPI熱致凝膠具有彈性 當加入0 05mol LNaCl時 凝膠彈性降低 隨著NaCl加入量的增加 凝膠彈性逐漸降低Renkema等人將11S蛋白質 含量為80 90 與7S蛋白質 含量為60 混合 得到不同11S 7S比值的人工合成的SPI 其凝膠彈性系數在pH3 8時大于11S和7S蛋白質凝膠彈性系數之和 在pH7 6時其分散能力下降 可見11S與7S蛋白質之間存在交互作用 蛋白質亞基 在蛋白質凝膠形成中11S球蛋白和SPI中的酸性亞基As 比As 更加重要和必要 而7S蛋白質中的3個亞基均參與了凝膠基質的形成 在SPI的凝膠中7S球蛋白的 亞基與11S球蛋白的堿性亞基有選擇地交互作用 并直接影響著SPI的凝膠性 11S蛋白質的酸性亞基對凝膠網狀結構的形成具有重要作用 蛋白質亞基 在11S蛋白質中含有酸性亞基As 的品種比缺少該亞基的品種形成蛋白質凝膠所需要的時間短一半 As 亞基可能與堿性亞基結合形成中間亞基 凝膠的硬度隨As 亞基含量的增加而增加 凝膠的混濁度有隨11S蛋白質中堿性亞基含量增加而增大的趨勢 在低pH值條件下加熱誘導蛋白自組裝聚集體的形成 當蛋白濃度超過某一濃度 臨界濃度 才可以形成纖維凝膠蛋白聚集體的形態(tài)和凝膠的網絡結構會隨著蛋白質濃度和靜電相互平衡作用力的變化而變化在較低的離子強度下 低pH值環(huán)境成為靜電斥力的主要驅動力 自組裝聚集體的含量和體積越大 其在加熱的條件下發(fā)生疏水性相互作用的機會越多 進而形成蛋白質凝膠靜電相互作用和疏水相互作用在蛋白凝膠形成的過程中是種互相抗衡的力量 當兩者達到平衡 凝膠網絡結構形成 謝謝 歡迎提出寶貴意見
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